Crustacés 

 

 

Exposition à l'allergène
Réactivité croisée
Données cliniques
Fiche signalétique
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Fiche signalétique

 Les crustacés font partie de la classe des arthropodes, tout comme les araignées (Arachnida), les mille-pattes (Myriapoda) et les insectes (Insecta). La plupart sont consommés crus ou cuits. La crevette représente l’essentiel de la capture annuelle (62%), suivie du crabe (28%) et enfin de l’écrevisse et du homard (10% ).

Les allergènes présents dans les crustacés sont présentés comme thermostables et solubles dans l’eau. Par ailleurs, les particules allergéniques de crustacés sont si volatiles qu’on peut même les retrouver dans les vapeurs de cuisson (1)   (2)   (4). Plusieurs types de crustacés semblent avoir des composants allergéniques communs. Ceux-ci seraient en partie responsables des réactions adverses aux crustacés de type IgE dépendantes, chez des individus sensibilisés à la crevette (3).

On a identifié un groupe de protéines de poids moléculaires de 34 à 39 kD ayant un fort potentiel allergénique, présentes dans un certain nombre de crustacés, de mollusques, et même, d’après d’autres études, dans des insectes et des arachnides (5) (13) . Plusieurs de ces protéines présentent une homologie de structure avec la tropomyosine. Elles peuvent contenir des épitopes aussi bien spécifiques d’espèce, que spécifiques des crustacés ou bien encore spécifiques des arthropodes, mais elles semblent cependant différentes des tropomyosines des oiseaux et des mammifères (5) (6) (8). Les épitopes ne semblent pas se trouver dans les portions de la tropomyosine qui présentent une forte homologie entre les espèces  (6). Un immunodosage du Pen a 1 a permis de détecter cette molécule dans la crevette, le crabe et le homard, mais pas dans l’ huître, les acariens de la poussière de maison, la blatte ni le poisson (5). Des inhibitions de RAST ou d’immunoblot montrent souvent une inhibition unilatérale. Ainsi, dans un même échantillon de sérum, la crevette a inhibé la fixation des IgE spécifiques de la blatte alors que la blatte a peu inhibé la fixation des IgE spécifiques de la crevette. De la même manière, l’acarien a inhibé la fixation des IgE spécifiques de l’escargot, alors que l’escargot n’a pas inhibé la fixation des IgE spécifiques de l’acarien (15) . La raison de ce phénomène n’est pas claire, mais dépend sans doute de l’exposition naturelle aux allergènes ou bien encore des patients sélectionnés pour l’étude.
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Références

  1. Cartier, A; Malo, J-L; Ghezzo, H; McCants, M; Lehrer, S. IgE sensitization in snow-crab processing workers. J Allergy Clin Immunol; 1986; 78: 344-348. 
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  2. Halmepuro, L; Salvaggio, JE; Lehrer, SB. Crawfish and lobster allergens: Identification and structural similarities with other crustacea. Int Archs Allergy Appl Immunol; 1987; 84: 165-172. 
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  3. Sachs, MI; O’Connell, EJ. Crossreactivity of foods - mechanisms and clinical significance. Ann Allergy; 1988; 61: 36-40.
  4. Malo, JL; Chretien, P; McCants, M; Lehrer, S. Detection of snow-crab antigens by air sampling of a snow-crab production plant. Clin Exp Allergy; 1997; 27: 75-78. 
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  5.   Jeoung, BJ; Reese, G; Hauck, P; Oliver, JB; Daul, CB; Lehrer, SB. Quantification of the major brown shrimp allergen Pen a 1 (tropomyosin) by a monoclonal antibody-based sandwich ELISA. J Allergy Clin Immunol; 1997; 100: 229-234. 
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  6. Reese, G; Tracey, D; Daul, CB; Lehrer, SB. IgE and monoclonal antibody reactivities to the major shrimp allergen Pen a 1 (tropomyosin) and vertebrate tropomyosins. Adv Exp Med Biol; 1996; 409; 225-230. 
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  7. Reese, G; Jeoung, BJ; Daul, CB; Lehrer, SB. Characterization of recombinant shrimp allergen Pen a 1 (tropomyosin). Int Arch Allergy Immunol; 1997; 113: 240-242. 
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  8. Leung, PS; Chow, WK; Duffey, S; Kwan, HS; Gershwin, ME; Chu, KH. IgE reactivity against a cross-reactive allergen in crustacea and mollusca: evidence for tropomyosin as the common allergen. J Allergy Clin Immunol; 1996; 98: 954-961.
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  9. Miyazawa, H; Fukamachi, H; Inagaki, Y; Reese, G; Daul, CB; Lehrer, SB; Inouye, S; Sakaguchi, M. Identification of the first major allergen of a squid (Todarodes pacificus).
    J Allergy Clin Immunol; 1996; 98: 948-953.
  10. Leung, PS; Chu, KH; Chow, WK; Ansari, A; Bandea, CI; Kwan, HS; Nagy, SM; Gershwin, ME. Cloning, expression, and primary structure of Metapenaeus ensis tropomyosin, the major heat stable shrimp allergen.. J Allergy Clin Immunol; 1994; 94: 882-890.
  11. Witteman, AM; Akkerdaas, JH; van Leeuwen, J; van der Zee, JS; Aalberse, RC. Identification of a cross-reactive allergen (presumably tropomyosin) in shrimp, mite and insects. Int Arch Allergy Immunol; 1994; 105: 56-61.
  12. Shanti, KN; Martin, BM; Nagpal, S; Metcalfe, DD; Rao, PV. Identification of tropomyosin as the major shrimp allergen and characterization of its IgE-binding epitopes. J Immunol; 1993; 151: 5354-5363.
  13. Lin, RY; Shen, HD; Han, SH. Identification and characterization of a 30 kD major allergen from Parapenaeus fissurus. J Allergy Clin Immunol; 1993; 92: 837-845.
  14. Crespo, JF; Pascual, C; Helm, R; Sanchez-Pastor, S: Ojeda, I; Romualdo, L; Martin. Esteban, M; Ojeda, JA. Cross-reactivity of IgE-binding components between boiled Atlantic shrimp and German cockroach. Allergy; 1995; 50: 918-924
  15. van Ree, R; Antonicelli, L; Akkerdaas, JH; Pajno, GB; Barberio, G; Corbetta, L; Ferro, G; Zambito, M; Garritani, MS; Aalberse, RC; Bonifazi, F. Asthma after consumption of snails in house-dust-mite-allergic patients: a case of IgE cross-reactivity. Allergy; 1996; 51: 387-393. 

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